本工作采用了快速、简便的方法从大量培养的基因工程菌E.coil 1548(pHK99)表面分离和纯化了K99抗原蛋白，纯化产物在SDS-PAGE上呈现-条蛋白带，该蛋白的分子量约为16500，PAS反应结果表明该蛋白为糖最白，等电聚焦证实该蛋白pI为9．5，用免疫学方法证实了该蛋白大量存在于细菌表面，并具有较好的热稳定性，文中还讨论了该蛋白在不同培养基中的表达。
王河 伍宁丰 范云六. 工程大肠杆菌K99抗原蛋白的分离纯化及其特性的研究[J]. 生物工程学报, 1987, 3(2):
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