以来源于Thermomonospora fusca的耐高温木聚糖酶TfxA和来源于Streptomyces olivaceoviridis的高比活木聚糖酶XYNB为亲本，构建出耐热高比活融合木聚糖酶TB，将TB在大肠杆菌BL21和毕赤酵母GS115中进行表达并对表达产物的酶学性质进行分析比较。分析表明，融合蛋白TB最适pH值为6.0，最适温度为70℃，较XYNB有大幅度的提高；在热稳定性方面，TB明显优于XYNB,将两种稀释好的酶液分别在80℃和90℃下热处理3min，TB的热稳定性较XYNB提高了6倍左右；TB的pH稳定性为5～9（相对剩余活性在50%以上的pH范围），较XYNB有所下降，但两者的比活性基本不变，保持了亲本XYNB的高比活性。通过同源建模和序列比较，分析了可能影响融合蛋白TB酶学性质的因素，为进一步研究木聚糖酶的结构与功能提供了新的思路。
杨浩萌 孟昆 罗会颖 王亚茹 袁铁铮 柏映国 姚斌 范云六. 通过N端替换提高木聚糖酶的热稳定性[J]. 生物工程学报, 2006, 22(1):
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