c-Abl是非受体酪氨酸激酶,它在细胞内被一些基因毒性的、氧化的及其它形式的压力所激活。目前研究证明：应用标记的c-Abl发现其在细胞内可以相互形成同源二聚体，并且一分子c-Abl的N末端区域与相应的另一分子的C末端相互作用形成二聚体。实验进一步表明： cAbl SH3 结构域结合到另一c-Abl 分子富含脯氨酸的C-末端约958-982氨基酸区域。如果去除c-Abl 富含脯氨酸的结构域，就会阻止二聚体的形成。这些结果首先证实了c-Abl在细胞内可以相互形成同源二聚体，并暗示着二聚体的形成可能影响着c-Abl活性的调节。
魏玲 刘萱 易艳萍 李楚芳 王云龙 曹诚. c-Abl蛋白酪氨酸激酶形成同源二聚体[J]. 生物工程学报, 2005, 21(5):
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