构建分泌型表达质粒 ,在大肠杆菌中实现了重组炭疽保护性抗原 (rPA)的分泌型表达。重组蛋白位于细菌外周质 ,表达量约占菌体总蛋白的 10 %。以离子交换、疏水层析和凝胶过滤为基础 ,建立了rPA的纯化工艺 ,每升培养物可获得约 15mgrPA ,纯度可达 95 %以上。体外细胞毒性试验显示rPA具有较好的生物学活性。用rPA免疫家兔产生的抗血清在体外可抑制炭疽致死毒素的活性 ,表明rPA可诱导机体产生保护性免疫。以上结果为今后发展新一代炭疽疫苗打下基础
徐俊杰; 董大勇; 宋小红; 葛猛; 李冠霖; 付玲; 庄汉澜; 陈薇;. 重组炭疽保护性抗原的表达、纯化与生物活性分析[J]. 生物工程学报, 2004, 20(5):
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