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微生物学通报

细菌L-天冬氨酸α-脱羧酶的分子机制及分子改造研究进展
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国家自然科学基金青年基金(31401674);“十三五”国家重点研发计划(2016YFD0401400)


Advances in molecular mechanism and modification of bacterial L-aspartate alpha-decarboxylase
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    L-天冬氨酸α-脱羧酶能够催化L-天冬氨酸生成β-丙氨酸,是泛酸代谢中的关键酶之一,对生物体中的能量代谢和脂肪代谢至关重要。细菌L-天冬氨酸α-脱羧酶属于丙酮酰依赖型的一类酶,具有特别的翻译后加工机制和底物失活作用,本文对L-天冬氨酸α-脱羧酶的分子机制和分子改造进行了综述,并对其在β-丙氨酸合成方面的应用进行了展望。

    Abstract:

    L-aspartate alpha-decarboxylase could catalyze the decarboxylation of L-aspartic acid to generate beta-alanine, which is one of key enzymes in pantothenate metabolism, playing an important role in energy and lipid metabolism of all lives. It belongs to a small class of pyruvoyl-dependent enzymes, which has characteristic mechanisms of self-cleavage on pro-enzyme and substrate inactivation during catalysis. Here, we reviewed advances and achievements in molecular mechanism and modification of bacterial L-aspartate alpha-decarboxylase, and expected its application in biosynthesis of beta-alanine.

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    相似文献
    引证文献
引用本文

莫芹,李由然,石贵阳. 细菌L-天冬氨酸α-脱羧酶的分子机制及分子改造研究进展[J]. 微生物学通报, 2018, 45(7): 1546-1554

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  • 在线发布日期: 2018-07-10
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