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微生物学通报

链霉菌SO1菌株几丁质酶的纯化及性质
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    由链霉菌(Streptomycessp.)SO1菌株产生的几丁质酶(Citinase)经硫酸铵盐析、OEAE纤维素柱层析、SephadexG-100柱层桥分离纯化后,得到SDS-PAGE均一样品。用SDS-PAG测得纯化后的几丁质酶分子量为41Ku,用PAGEIEF测得等电点PI为5.4。酶反应的最适pH值为6.0,最适温度为50℃,在pH5.0~9.0、温度30~50℃时酶活性比较稳定。在相当于0.1mol/LNaCl的离子强度下酶活性最高。金属离子中的Mg2+、Ca

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杨文博; 冯波; 佟树敏;. 链霉菌SO1菌株几丁质酶的纯化及性质[J]. 微生物学通报, 1997, 24(2):

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