科微学术

微生物学通报

地衣芽孢杆菌β-甘露聚糖酶的纯化及酶学性质
DOI:
CSTR:
作者:
作者单位:

作者简介:

通讯作者:

中图分类号:

基金项目:


Author:
Affiliation:

Fund Project:

  • 摘要
  • |
  • 图/表
  • |
  • 访问统计
  • |
  • 参考文献
  • |
  • 相似文献
  • |
  • 引证文献
  • |
  • 资源附件
  • |
  • 文章评论
    摘要:

    地衣芽孢杆菌(Bacilluslicheniformis)NK-27菌株发酵产生的β-甘露聚糖酶(βmannanase)经硫酸铵盐析沉淀,两次DEAE纤维素和SephadexG-100离子交换柱层析以及制备PAGE筹步骤,获得了凝胶电泳均一的样品。用SDS-凝胶电泳测得纯化后的β-甘露聚糖酶分子量为26kD,用凝胶聚焦电泳测得等电点PI为5.0。酶反应的最适pH为9.0,最后温度为60℃,稳定pH为6.0—9.0,稳定温度为40℃。金

    Abstract:

    参考文献
    相似文献
    引证文献
引用本文

杨文博; 佟树敏; 沈庆;. 地衣芽孢杆菌β-甘露聚糖酶的纯化及酶学性质[J]. 微生物学通报, 1995, 22(6):

复制
分享
文章指标
  • 点击次数:
  • 下载次数:
  • HTML阅读次数:
  • 引用次数:
历史
  • 收稿日期:
  • 最后修改日期:
  • 录用日期:
  • 在线发布日期:
  • 出版日期:
文章二维码