假单胞菌L-半胱氨酸合成酶的纯化和性质研究

摘要:

假单胞菌TS-1138的细胞浆液通过硫铵沉淀、SephadexG-75凝胶过滤、DEAE-Cellulose52离子交换、SephadexG 100凝胶过滤等分离纯化手段分别将从L-ATC合成L 半胱氨酸的两个酶——L-ATC水解酶和L-SCC水解酶纯化了 83.9和 90.3倍。SDS-PAGE鉴定均为单一条带 ,两种酶的相对分子质量分别为 37.5和 42.8kD ;酶反应的最适温度均为 35℃ ,最适pH分别为 7.0和 8.0 ;酶的米氏常数分别为 0.67mmol L和 0.15mmol L ,

关键词:L-ATC水解酶; L-SCC水解酶; 酶纯化; 酶性质;

Abstract:

Key words:L-ATC水解酶; L-SCC水解酶; 酶纯化; 酶性质;